베일 벗는 코로나 스파이크, 감염 요체는 다당류 '글라이칸'

베일 벗는 코로나 스파이크, 감염 요체는 다당류 '글라이칸'
있으면 안정적인 ACE2 결합에 도움 vs 없으면 항체 공격에 취약
미 UCSD 연구진, 저널 'ACS 중심과학'에 논문





(서울=연합뉴스) 한기천 기자 = 신종 코로나바이러스(SARS-CoV-2)의 스파이크 단백질은 백신과 치료제 개발의 핵심 표적이다.
스파이크 단백질은 바이러스가 숙주세포의 문을 여는 열쇠나 마찬가지다.
스파이크 단백질로 숙주세포 표면의 ACE2 수용체와 결합해야 바이러스의 감염 경로가 열리는 것이다.
다른 많은 바이러스 단백질처럼 신종 코로나의 스파이크 단백질도 두터운 글라이칸 코팅으로 덮여 있다.
그런데 이 글라이칸이 감염 과정에서 핵심 역할을 한다는 걸 미국 과학자들이 밝혀냈다.
다량의 단당류가 글리코사이드 결합으로 이어진 화합물을 글라이칸이라고 한다. 쉽게 말하면 당단백질, 당지질 등의 당 복합체에 연결된 탄수화물 부분이다.
이 연구는 미국 샌디에이고 캘리포니아대(UCSD)의 로미 아마로 화학 생화학 석좌교수 연구팀이 주도적으로 수행했다.
관련 논문(링크)은 23일(현지시간) 미국 화학학회(ACS)가 발행하는 저널 'ACS 중심과학(ACS Central Science)'에 실렸다.




ACE2와 결합하기에 앞서 스파이크 단백질은 스스로 변형해 ACE2와 연결할 도메인(RBD)을 노출한다.
컴퓨터 시뮬레이션을 해 보니 스파이크 단백질의 특정 사이트, 즉 N165와 N234에 달라붙은 글라이칸은 스파이크 단백질이 안정적으로 변형해 RBD를 노출하는 데 도움을 줬다. 이는 감염 경로를 여는 중요한 과정이다.
아울러 글라이칸 코팅이 결여돼 스파이크 변형이 완료된 뒤 항체 공격에 취약해지는 영역도 확인됐다.
연구팀은 나아가 스파이크 단백질의 N165와 N234 사이트에 글라이칸이 코팅되지 않게 변이를 유도하면 ACE2 수용체와의 결합이 억제된다는 것도 입증했다.
연구팀은 "이 발견은 신종 코로나에 맞서 싸우는 새로운 전략이 될 수 있다"라고 강조했다.
cheon@yna.co.kr
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